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Text File  |  1995-07-25  |  3.4 KB  |  70 lines
  1. *************************************
  2. * Band 4.1 family domain signatures *
  3. *************************************
  4.  
  5. A number of  cytoskeletal-associated  proteins  that  associate  with  various
  6. proteins at the  interface between the plasma membrane  and  the  cytoskeleton
  7. contain a conserved N-terminal domain of  about 150 amino-acid residues [1,2].
  8. The proteins in which such a domain is known to exist are listed below.
  9.  
  10.  - Band 4.1, which links  the spectrin-actin  cytoskeleton  of erythrocytes to
  11.    the plasma membrane. Band 4.1 binds with a high affinity to glycophorin and
  12.    with lower affinity to band 3 protein.
  13.  - Ezrin (cytovillin or p81), a component  of  the undercoat of the microvilli
  14.    plasma membrane.
  15.  - Moesin  [3],  which  is  probably  involved  in  binding major cytoskeletal
  16.    structures to the plasma membrane.
  17.  - Radixin, which seems to play a  crucial role in  the  binding of the barbed
  18.    end of actin filaments to the plasma membrane in the undercoat of the cell-
  19.    to-cell adherens junction (AJ).
  20.  - Talin, which binds  with high affinity to vinculin and with low affinity to
  21.    integrins.  Talin  is a high molecular weight (270 Kd) cytoskeletal protein
  22.    concentrated in regions of cell-substratum  contact and, in lymphocytes, of
  23.    cell-cell contacts.
  24.  - Merlin (or Schwannomin) [4]. Defects  in this protein are the cause of type
  25.    2 neurofibromatosis  (NF2),  a  predisposition  to  tumors  of  the nervous
  26.    system.
  27.  
  28.  - Protein-tyrosine phosphatases PTP-H1  [5]  and  PTP-MEG [6].   Structurally
  29.    these two very similar enzymes are composed  of a N-terminal  band 4.1-like
  30.    domain followed by  a central segment of unknown function and a  C-terminal
  31.    catalytic domain. They could act at junctions between the membrane and the
  32.    cytoskeleton.
  33.  
  34. Ezrin, moesin, and radixin are highly related proteins, but the other proteins
  35. in which this domain is found do not share any region of similarity outside of
  36. the domain.  In  band  4.1  this  domain  is  known  to  be  important for the
  37. interaction with glycophorin, an integral membrane protein.
  38.  
  39. We have developed two signature  patterns for this domain, one is based on the
  40. conserved positions  found  at  the  N-terminal  extremity  of the domain, the
  41. second is located in the C-terminal section.
  42.  
  43. -Consensus pattern: W-L-x(3)-[KR]-x-[LIVM]-x(2)-[QH]-x(0,1)-[LIVMF]-x(6,7)-
  44.                     [LIVMF]-x(2,4)-[KR]-F-[FY]-x(2)-[DN]
  45. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  46. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  47.  
  48. -Consensus pattern: [HY]-x(9)-[DENQST]-[SA]-x(3)-[FY]-[LIVM]-x(2)-A-x(2)-L-
  49.                     x(2)-Y-G-[LIVM]-[DENQST]-[LIVMFY]-x(3)-[KR]
  50. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  51. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  52.  
  53. -Expert(s) to contact by email: Rees J.
  54.                                 jrees@vax.oxford.ac.uk
  55.  
  56. -Last update: October 1993 / Pattern and text revised.
  57.  
  58. [ 1] Rees D.J.G., Ades S.A., Singer S.J., Hynes R.O.
  59.      Nature 347:685-689(1990).
  60. [ 2] Funayama N., Nagafuchi A., Sato N., Tsukita S., Tsukita S.
  61.      J. Cell Biol. 115:1039-1048(1991).
  62. [ 3] Lankes W.T., Furthmayr H.
  63.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:8297-8301(1991).
  64. [ 4] Kinzler K.V., Vogelstein B.
  65.      Nature 363:495-496(1993).
  66. [ 5] Yang Q., Tonks N.K.
  67.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:5949-5953(1991).
  68. [ 6] Gu M., York J.D., Warshawsky I., Majerus P.W.
  69.      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88:5867-5871(1991).
  70.